| Мова : |
|
| Енциклопедія співтовариство |Енциклопедія відповіді |Відправити запитання |Словник знань |Завантажити знання |
Складаний білок |
 |
|
З'ясування механізму згортання білка в природних умовах покаже другий набір генетичного коду життя, який є його теоретичне значення. Вивчення згортання білка, більш вузьке визначення є вивчення формування тривимірної структури білка конкретні права, стабільність і біологічну активність. Концептуальні проблеми з термодинамічні і кінетичні питання; згортання білка в пробірці і в клітинах проблему згортання; Існують теоретичні та експериментальні дослідження. Ось самі фундаментальні наукові питання поліпептидного структури ланцюга, зрештою, як визначити його просторову структуру? Так як колишній визначає останнього, структура та просторова структура, безумовно, існує між деякими певне ставлення, яке також як нуклеотиди через "триплета" Рішення амінокислотну послідовність, як встановлювати паролі? Деякі називають передбачених структура визначає просторову структуру, код називається "другим генетичним кодом."Якщо «трійки» була розшифрована і справді стала звичайна, потім розшифрувати "другий генетичний код" є "передбачення структури білка" У теорії найбільш прямий шлях, щоб вирішити проблему згортання білка, який є білком, протягом останніх декількох Одна з таємниць, які ще не виявлені. "Прогнозування білкових структур" належить теоретичні аспекти термодинаміки. Чи на основі виміряного рівня послідовності білка передбачене з принципу рішення Анфінсен специфічної просторової структури. Білки амінокислотної послідовності, зокрема нуклеотидноїпослідовності, що кодує білок, визначення тепер стало майже традиційними методами від комплементарної ДНК (кДНК), послідовність може бути "триплет" виведеної амінокислотної послідовністю, яка в минулому столітті великим проривом в галузі молекулярної біології методи, значно прискорили білка визначення первинної структури. Білки даних в даний час має близько 170000 є структурні білки, але визначення просторової структури білків становить лише близько 12 000, багато з яких дуже схожі між гомологічними білками, але насправді різні білки тільки більше 1000. З перемогою проекту генома людини завершений, інтерпретація повної послідовності ДНК людини, первинну структуру білка зростання обсягів даних, безумовно, підірвати ситуацію, в той час як визначення просторової структури відставання набагато швидше, так що між двома буде сформувати більш великі відстані, для цього потрібно для передбачення структури білків. Прогноз Крім того, існує значний потенціал додатків, наприклад, в таких аспектах: Рефолдингу тіло включення ▲ технології рекомбінантної ДНК з використанням чужорідного гена в клітину-господаря. Тим не менш, продукти експресії рекомбінантного гена мають тенденцію до утворення неактивного, нерозчинних тілець включення. Механізм складання уточнює, що тіло включення рефолдингу бути важливо, щоб допомогти. Штучний білок дизайну ▲ рекомбінації ДНК і технології синтезу пептидів дозволяє нам проектувати відповідно до їх побажань довгою поліпептидного ланцюга. Але так як ми не можемо зрозуміти, що поліпептид будуть складені в конформації, які не можуть у відповідності з їх побажаннями дизайну ми повинні, з певними функціями білка. Дивлячись патогенез ▲ багатьох захворювань, таких як хвороба Альцгеймера (хвороба Альцгеймера), BSE (коров'ячий сказ, BSE), що передається губчастої енцефалопатії (CJD), бічний аміотрофічний склероз (ALS), хвороба Паркінсона, а також (Паркінсона) і т.д. Саме через низку важливих внутрішньоклітинних білків мутації, в результаті коагуляції або неправильно упакованих білків збиток. Таким чином, в глибокому розумінні складні неправильного згортання білка і знайомства для патогенезі цих захворювань і методів лікування уточнити знайдете, буде великою підмогою. Виявити функції білка ▲ розвиток геномних послідовностей, так що ми отримуємо багато білкової послідовності, інформаційна структура виходить виявити їх біологічних функцій дуже важливо. Спираючись на існуючі інструменти (рентгенівської кристалографії, ЯМР та електронної мікроскопії) визначення структури білків вимагає більш тривалого часу, так що темпи структурних аналізу відстала від темпів відкриття нових білків. Метод передбачення структури, хоча й швидше, але надійність не висока, тільки тоді, коли ми зберігаємо структуру білка, згортання білків диска кращого розуміння фізичних і хімічних факторів, цей метод чи може бути кардинальне поліпшення. Крім того, ми білок-білкових взаємодій, білок-ліганд і роль взаємозв'язку між структурою і функцією дослідження також залежить від білків механізми складання з'ясовані. Складні хвороби Люди з-за мутацій, викликаних молекули білка тільки один амінокислотний залишок зміни, викликані хворобою ситуація була розумінні того, що так звані "молекулярні хвороби", такі як середземноморська-клітинну анемію серповидно відбувається тому, що молекули гемоглобіну в шостому долини гістидин мутація стала валін. Тепер виявлено, що амінокислотна послідовність молекули білка не змінюється, але його структура або конформаційних змін, які можуть викликати захворювання, його називають «конформаційними захворювань», або «складка хвороби". Всім відомо, коров'ячий сказ, яке викликане білок, званий пріонних інфекцій, цей білок також може інфікувати людей і викликати розлади нервової системи. У нормальному організмі, пріонами нейронної активності необхідний для нормального білка й нормального пріонами хвороб Пріони первинної структурі ідентичні, але різної просторової структурою. Це захворювання дослідження включає в себе безліч фундаментальних питань біології. Ідентичною структурі білка Чому різні просторові структури, що суперечить принципу Анфінсен? Очевидно, енергії та стабільності білка. Ніколи не вважають, що зміни в структурі із зміною послідовності білка, а також зміни в послідовності з генетичної зміни, життя передача інформації від нуклеїнових кислот до білків. І інформація пріонних хвороб доведено Нобелівський лауреат прусської Сінатра немає від генетичних змін, що призводить до нормального пріонних білків патогенних пріонних білків у складеному стані молекули патогенного білка під дією інфекції! Природа і механізм цієї взаємодії є те, що? Просте зміна складеному стані молекулярного викликати серйозні захворювання і як? Ці проблеми не використовується традиційна концепція дає задовільного пояснення, тому наукове співтовариство викликало палкі суперечки про силу і конкурентоспроможні дослідження також буде значно розширилися. Так, викликаних аномальною складаний білка або молекулярних агрегатів не може бути нормальним осадження або захворювань, викликаних транспорту в місці є хвороба Альцгеймера, муковісцидоз, сімейної гіперхолестеринемії, сімейної хвороби амілоїду, деяких видів раку, катаракти та інших і так далі. Оскільки молекулярна шаперонами в згортанні білка вирішальну роль у молекулярних шаперон сам, очевидно, буде викликати мутації, викликаних аномальною складні захворювань згортання білка. З поглибленим вивченням згортання білка, люди знайдуть більш і більш реальними причиною захворювання цілеспрямованого лікування методів, побудови більш ефективних препаратів. Зараз знайдені невеликі молекули можуть проходити через клітинні мутації в якості ліганда і зв'язування з білками, так що оригінал був втрачений оперативний мутантів можливістю уникнути "білок система контролю якості» і «потерпілими війни". Такі невеликі молекули називають "молекули ліки партнер», ми сподіваємося, лікування "складеному" наркотики захворювання. Зростаючого пептиду або білка складаний проблема складаний проблема не тільки велике наукове значення, на додаток до вищезазначених додатком значення в медицині, але в біоінженерії велике значення має застосування. Генна інженерія та білкова інженерія перетворилася в кілька мільярдів доларів на значення до найбільшого промисловості в 21 столітті, також буде більш високого рівня розвитку. Проте в даний час часто зустрічаються труднощі, є введення простий мікробних клітин після алогенної синтезовану ДНК, часто вже не правильно згорнутих поліпептидного ланцюга з біологічної активності білка і утворення нерозчинних тілець включення або деградації. Це "вузьке місце" проблему вирішують залежно від зароджується ланцюга складати більше розуміння. |
| Користувач Огляд |
|
Немає коментарів |
